Gesund und bitter: Die Wahrheit über Bitterstoffe
Studie findet nahrhafte Vorteile in Bitterstoffen
Der bittere Geschmack gilt traditionell als Warnzeichen für potenziell giftige Stoffe. Aber nicht alle Bitterstoffe sind schädlich. So schmecken beispielsweise einige Peptide und freie Aminosäuren bitter, obwohl sie ungiftig, nahrhaft und manchmal sogar lebenswichtig für den Menschen sind. Eine neue Studie des Leibniz-Instituts für Lebensmittel-Systembiologie an der Technischen Universität München liefert nun die erste Erklärung für dieses scheinbar paradoxe Phänomen.
Das Foto zeigt PI Dr. Maik Behrens und Doktorandin Silvia Schäfer vor einem Computermonitor im Büro sitzend. Auf dem Bildschirm ist ein phylogenetischer Baum der Bittergeschmacksrezeptoren zu sehen.
If you use the photo, please give appropriate credit: G. Olias / Leibniz-LSB@TUM
Generell hilft uns unser Geschmackssinn bei der Auswahl von Lebensmitteln. Von den fünf Grundgeschmacksrichtungen zeigen süß und umami an, dass ein Lebensmittel energiereich und nahrhaft ist. Unser Salzsinn hilft uns, unseren Elektrolythaushalt im Gleichgewicht zu halten. Saure Geschmacksrichtungen können uns vor unreifen oder verdorbenen Lebensmitteln warnen, bittere vor potenziell giftigen Stoffen.
Angesichts zahlreicher giftiger Pflanzenstoffe wie Strychnin aus Brechnuss oder Blausäure aus Maniok erscheint dies sinnvoll. Und es ist auch plausibel, dass gerade Säuglinge und Kleinkinder bittere Lebensmittel ablehnen. Schon kleine Mengen solcher Giftstoffe sind für sie schädlich.
Proteinfragmente so bitter wie Galle
Doch nicht alles, was bitter schmeckt, ist gefährlich, sondern kann sogar nahrhaft sein. Ein interdisziplinäres Forscherteam um den Molekularbiologen Maik Behrens hat nun erstmals die Gründe für dieses scheinbar widersprüchliche Phänomen untersucht.
Mit Hilfe eines etablierten zellulären Testsystems fand das Leibniz-Team heraus, dass fünf der rund 25 menschlichen Bittergeschmacksrezeptortypen sowohl auf freie Aminosäuren und Peptide als auch auf Gallensäuren reagieren. Erstere entstehen beim Abbau von Proteinen und sind in fermentierten Lebensmitteln wie Frischkäse oder Eiweißshakes reichlich vorhanden. Gallensäuren hingegen spielen als Nahrungsbestandteil so gut wie keine Rolle, erfüllen aber ihre eigenen Funktionen im Körper. Sie könnten daher als Aktivatoren körpereigener Bitterrezeptoren angesehen werden, die sich zum Beispiel auf Darm- und Blutzellen befinden.
Erläuterung: Ähnliche strukturelle Merkmale
"Interessanterweise zeigen unsere Modellierungsexperimente, dass ein bestimmtes bitter schmeckendes Peptid eine funktionell aktive 3D-Form annehmen kann, die der von Gallensäuren innerhalb der Rezeptorbindungstasche ähnelt. Diese zufällige Ähnlichkeit könnte erklären, warum dieselbe Gruppe von Bittergeschmacksrezeptoren auf beide Stoffgruppen reagiert", erklärt die Bioinformatikerin Antonella Di Pizio.
Erstautorin Silvia Schäfer ergänzt: "Unsere genetischen Analysen zeigen auch, dass die Fähigkeit, sowohl Gallensäuren als auch Peptide zu erkennen, in drei der Bittergeschmacksrezeptortypen hoch konserviert ist und sich bis zu den Amphibien zurückverfolgen lässt. Dies deutet wiederum darauf hin, dass zumindest die Erkennung einer der beiden Substanzgruppen artübergreifend wichtig ist."
"Gallensäuren und Bittergeschmacksrezeptoren gab es schon Millionen von Jahren vor den typischen Bitterstoffen der heutigen Blütenpflanzen und lange vor dem Menschen - zum Beispiel in Fischen. Dies unterstützt die Hypothese, dass Bittergeschmacksrezeptoren ursprünglich auch wichtige physiologische Prozesse regulierten und nicht nur vor giftigen Substanzen warnten", erklärt Studienleiter Maik Behrens. "Unsere Ergebnisse geben neue Einblicke in die komplexen Systeme der Geschmackswahrnehmung und legen nahe, dass Bitterrezeptoren über ihre Funktion bei der Nahrungsauswahl hinaus weitere, bisher unbekannte Rollen für die menschliche Gesundheit spielen."
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