Protein

Anzahl der beteiligten Aminosäuren

Kleine Peptide werden als Oligopeptide bezeichnet, wobei Dipeptide nur aus zwei Aminosäuren aufgebaut sind, Tripeptide aus drei, Tetrapeptide aus vier Aminosäuren etc. Größere Peptide mit mehr als zehn Aminosäuren werden Polypeptide genannt. Die meisten Proteine sind Ketten von 100 bis 300 Aminosäuren, selten haben sie über tausend (siehe Balkengrafik). Das größte bekannte Protein besteht aus einer Kette von über 30.000 peptidisch verknüpften Aminosäuren und ist in Muskelzellen zu finden: Titin.

Proteine brauchen für ihre Funktion eine gewisse Größe. So können Oligopeptide als Signalstoffe – etwa als Hormon oder als Neurotransmitter – eingesetzt werden, für eine Enzymfunktion sind aber meist mehr als 50 Aminosäuren nötig. Unbegrenzt viele Aminosäuren kann ein Protein schon deshalb nicht enthalten, da nur eine begrenzte Menge Aminosäuren zur Verfügung steht. Zudem hängt die Dauer für den Zusammenbau einer Aminosäurenkette ab von der Anzahl der Aminosäuren (siehe Proteinbiosynthese).

Räumlicher Aufbau

Die räumliche Struktur bedingt die Wirkungsweise der Proteine. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:

• Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge (Sequenz) der einzelnen Aminosäuren einer Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt, könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jedes Kettenglied eine Aminosäure darstellt (Schreibweise vom Amino/N- zum Carboxy/C-Terminus: AS₁–AS₂–AS₃–AS₄- …). Die Primärstruktur beschreibt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau des Proteins. Hierzu gehört auch die Signalsequenz.
• Als Sekundärstruktur wird die Zusammensetzung des Proteins aus besonders häufig auftretenden Motiven für die räumliche Anordnung der Aminosäuren bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: α-Helix, β-Faltblatt, β-Schleife, β-Helix und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates. Jede Aminosäure in einem Protein hat charakteristische Winkel zwischen den einzelnen Atomen des Rückgrates (Diederwinkel). Den Winkel (N-terminal) vor dem C-Atom mit der Seitenkette einer Aminosäure bezeichnet man als φ-Winkel, den danach als ψ-Winkel. Diese können, mit einer Nummerierung versehen, in einem Ramachandran-Plot gegeneinander aufgetragen werden, um Sekundärstrukturen anzuzeigen. Alternativ kann ein Janin-Plot verwendet werden.
• Die Tertiärstruktur ist die der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Kräfte eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.
• Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten, die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem Vorläuferprotein (engl. Precursor) hervorgegangen sind (vgl.: Insulin). Als Vorläuferproteine bezeichnet man die Prä- (mit noch zu proteolysierenden Signal- oder Aktivierungssequenzen) und die Präproproteine (mit noch zu proteolysierenden Signal- und Aktivierungssequenzen). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet. Einige Protomere können ihre Funktion auch als eigenständige Proteine besitzen, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline (Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind.
• Einige Proteine ordnen sich noch in einer über die Quartärstruktur hinausgehenden, molekular aber bereits ebenso prädeterminierten „Überstruktur“ oder „Suprastruktur“ an, wie Kollagen in der Kollagenfibrille oder Aktin, Myosin und Titin im Sarkomer.

Die Einteilung in Primär- bis Quartärstruktur erleichtert das Verständnis und die Beschreibung der Faltung von Proteinen. Unter physiologischen Bedingungen faltet eine definierte Primärstruktur zu einer bestimmten Tertiärstruktur auf. Anders gesagt: Der Gehalt an Information, der schon in der Primärstruktur als lineare Aminosäuresequenz enthalten ist, äußert sich in Gestalt einer bestimmten dreidimensional formierten Proteinstruktur.

Für diese Faltung der Polypeptidkette in die charakteristische dreidimensionale Form des nativen Proteins sind aber besondere Umgebungsbedingungen erforderlich – so unter anderem ein wässriges Medium, ein pH-Wert in einem bestimmten engen Bereich, eine Temperatur innerhalb gewisser Grenzen. Sie werden erfüllt im Milieu der Zelle innerhalb deren Membran. Dennoch würden viele komplexe Proteine nicht spontan zu jener Struktur falten, die in der Zelle funktionstragend ist, sondern brauchen dazu Faltungshelfer, sogenannte Chaperone. Die Chaperone binden an neugebildete (naszierende) Polypeptide – oder denaturierte bzw. beschädigte Aminosäureketten – und verhelfen ihnen unter Verbrauch chemischer Energie zur physiologisch funktionellen Struktur.

Klassifizierung von Proteinen

Man kann Proteine nach der äußeren Form in zwei Hauptgruppen einteilen:

• die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
• die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Aktin und Myosin für die Muskelkontraktion).

Weiterhin werden Proteine nach ihrer Zusammensetzung eingeteilt, z. B. bei konjugierten Proteinen. Daneben ist auch eine Einteilung nach der Funktion möglich, z. B. Strukturproteine.

Proteinoberfläche

Vereinfachend wird stellvertretend für die komplexe Proteinstruktur oft nur das Rückgrat (Backbone) des Proteins abgebildet (z. B. Abbildungen rechts oben). Zum Verständnis der Funktion ist jedoch die Oberfläche des Proteins von großer Bedeutung. Da die Seitenketten der Aminosäuren vom Rückgrat aus in den Raum ragen, tragen auch sie entscheidend zur Struktur bei: Der Verlauf des Rückgrats bestimmt den generellen dreidimensionalen Aufbau, aber die Konturen der Oberfläche und die biochemischen Eigenschaften des Proteins werden von den Seitenketten bestimmt.

3D-Darstellung

Zum besseren Verständnis von Aufbau und Funktion ist es unerlässlich, die räumliche Gestalt von Proteinen mithilfe geeigneter Grafikprogramme darzustellen.

Das meistverbreitete Dateiformat für Atompositionsdaten von Proteinen ist das PDB-Format der freizugänglichen Protein Data Bank. Eine PDB-Datei enthält zeilenweise Einträge für jedes Atom im Protein, sortiert nach der Aminosäuresequenz; im einfachsten Fall sind das Atomart und kartesische Koordinaten. Es handelt sich also um ein systemunabhängiges Klartext-Format. Auf Basis dieser Datei kann dann z. B. in Jmol die 3D-Struktur dargestellt werden. Ist die natürliche 3D-Struktur noch nicht ermittelt, hilft nur noch die Proteinstrukturvorhersage.

Reinigung

Die Aufreinigung und Anreicherung von Proteinen aus biologischem Material ist ein wichtiger Schritt in der biochemischen Identifikation und Charakterisierung von neu entdeckten Proteinen.

In der Biotechnologie und dort besonders bei rekombinanten Proteinen ist die reproduzierbare, sorgfältige Proteinreinigung – meist in großem Maßstab – eine wichtige Voraussetzung zur Verwendung dieser Proteine in der Diagnostik oder Therapie.

Quantitativer Nachweis

Folgende Nachweise, die keine Absolutmessungen darstellen und alle ihre Limitationen haben (z. B. Fehlmessungen durch interferierende Substanzen; Bezug auf ein bestimmtes Standardprotein etc.), dienen zur Quantifizierung von Proteinen:

• UV-Absorption
• Xanthoproteinreaktion
• Millon-Reaktion
• Ninhydrinreaktion
• Biuretreaktion
• Bradford-Test
• Lowry-Test
• BCA-Test
• Folin-Reagenz
• Aminosäureanalyse

Identifikation

Der Nachweis der Identität eines Proteins kann über vielfältige Methoden erfolgen. Auch kann ein indirekter Nachweis über andere Eigenschaften als die Primärstruktur erfolgen, welche jedoch aus ihr folgen, z. B. über die Anwesenheit seiner Funktion (Enzymkinetik) im Probengefäß oder über immunologische Eigenschaften, die unter anderem in einem Western Blot verwendet werden.

Denaturierung

Sowohl durch chemische Einflüsse, wie zum Beispiel Säuren, Salze oder organische Lösungsmittel, als auch durch physikalische Einwirkungen, wie hohe oder tiefe Temperaturen oder auch Druck, können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel nicht umkehrbar, das heißt, der ursprüngliche dreidimensionale räumliche Aufbau kann ohne Hilfe nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiklar im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden.

Das Wiederherstellen des ursprünglichen Zustandes des denaturierten Proteins heißt Renaturieren.

Mit der Kontrolle über das Feuer wurde Menschen auch das Kochen möglich, womit nicht zuletzt Speisen bekömmlicher und leicht verdaulich zubereitet werden können. Durch Denaturierung beim Erhitzen ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften von Proteinen, etwa beim Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne verändert wird. Auch sehr hohes Fieber kann oberhalb einer gewissen Temperatur körpereigene Proteine denaturieren. Diese Proteine können ihre Aufgaben im Organismus dann nicht mehr erfüllen, was für den Menschen lebensgefährlich werden kann.

Einige Proteine der roten Blutkörperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42 °C. Der geregelte Fieberanstieg bleibt daher unterhalb solcher Temperaturen. Die Erhöhung der Körpertemperatur beim Fieber bedeutet eine Beschleunigung der Stoffwechselprozesse (siehe RGT-Regel) und erlaubt damit dem Abwehrsystem raschere Reaktionen. Dieses Fieber wird vom Körper selber erzeugt (siehe Pyrogen), um sich besser gegen eingedrungene Erreger oder Fremdkörper (siehe auch Antigen) wehren zu können. Viele der körperfremden Proteine denaturieren schon bei geringeren Temperaturen als die körpereigenen.

Hydrolyse und Oxidation

Die durch hydrolytische Spaltung der Proteinketten (Proteolyse) entstehenden Teilstücke sind ein Gemisch aus Peptiden und Aminosäuren; sind diese unter katalytischer Wirkung von Pepsin entstanden, nennt man sie Pepton, im Falle von Trypsin Trypton.

Durch reaktive Sauerstoffspezies können Proteine oxidiert werden. Dieser Vorgang heißt Proteinoxidation und spielt bei der Alterung und einer Reihe von pathologischen Prozessen eine wichtige Rolle. Die Oxidation kann einen weitgehenden Funktionsverlust bedeuten und zur Ansammlung von degenerierten Proteinen in der Zelle führen.

Proteinbedarf

Proteine erfüllen im menschlichen Körper zahlreiche Aufgaben und sind für alle Organfunktionen von Bedeutung, insbesondere bei der Heilung von Wunden und Krankheiten. Zum Aufbau, zum Erhalt und zur Erneuerung der Körperzellen brauchen Menschen eine Nahrung, die Protein enthält. Bezogen auf das Körpergewicht (KG) ist der Bedarf in den Wachstumsphasen zu Lebensbeginn am höchsten.

Im ersten Lebensmonat sollte der Säugling täglich eine Proteinmenge von etwa 2,5 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht (g/kg KG) aufnehmen, gegen Ende des ersten Lebensjahrs genügen etwa 1,3 g/kg KG. Ab dem zweiten Lebensjahr empfiehlt die Deutsche Gesellschaft für Ernährung für die tägliche Aufnahme von Protein mit der Nahrung lebensaltersabhängige Referenzwerte zwischen 1,0 und 0,8 g/kg. Bei Kleinkindern (1,0) ist der Bedarf höher als bei älteren Kindern und Jugendlichen (0,9), bei jüngeren Erwachsene (0,8) niedriger als bei über 65 Jahre alten (geschätzt 1,0) – jeweils bezogen auf das Normalgewicht, nicht das tatsächliche Körpergewicht. Übergewichtige brauchen nicht mehr als normalgewichtige Menschen. Dagegen ist bei schwangeren Frauen der Bedarf um circa 20 % erhöht (1,0), bei stillenden liegt er noch höher (1,2). Es gibt jedoch eine Übersichtsarbeit von 2010, die auch in einem Bericht einer Expertenkommission der Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen (2013) Beachtung fand, welche den Tagesproteinbedarf für durchschnittliche Erwachsene mit 0,91–1,2 g/kg KG deutlich höher einschätzt. Bei körperlicher Aktivität steigt der Bedarf an Protein laut DGE nicht an. Eine Nierenschädigung aufgrund erhöhten Eiweißkonsums wurde mehrmals in Langzeitstudien widerlegt.

Das mit der Nahrung aufgenommene Protein wird in Magen und Darm verdaut, in kleinere Bestandteile zerlegt und in Bausteine aufgespalten. Zellen der Darmschleimhaut resorbieren diese und geben die einzelnen Aminosäuren in die (portale) Blutbahn ab, die zur Leber führt. Der menschliche Organismus kann einige der Aminosäuren nicht selber herstellen, braucht sie aber als Baustein seiner eigenen Proteine. Mit der Nahrung zugeführtes Protein muss also hinreichen, den Bedarf für jede dieser unentbehrlichen (essenziellen) Aminosäuren abzudecken.

Proteinmangel

Ein Mangel an Protein kann eine Reihe von Symptomen hervorrufen. Andauernder Eiweißmangel führt zu Marasmus, Kwashiorkor oder zu beidem und letzten Endes zum Tod.

• Die Eiweißmangelkrankheit Kwashiorkor tritt vorwiegend in sogenannten Entwicklungsländern auf und betrifft meist unterernährte Kinder, deren fortgeschrittenes Leiden an einem Hungerbauch zu erkennen ist, hervorgerufen durch Einlagerung von Wasser. Wegen der fehlenden Bluteiweiße wie Albumin kommt es auch in anderen Körperregionen zu Ödemen (Hungerödemen). Weitere Symptome sind u. a.
  • verminderte Haarpigmentierung
  • Wachstumsverzögerung
  • Lebervergrößerung
  • Muskelschwäche
  • Apathie

Zu einem Eiweißmangel kommt es in den Industrieländern allerdings sehr selten und nur bei extrem proteinarmen Ernährungsformen. Die durchschnittliche deutsche Mischkost enthält mit 100 Gramm Eiweiß pro Tag mehr als genug Protein. Obgleich in der Werbung Eiweißpulver als für Breitensportler empfehlenswert angepriesen werden, deckt „unsere übliche Ernährung […] auch den Eiweißbedarf von Sportlern ab“, wie es dazu in einem Bericht des Ministeriums für Ernährung und Ländlichen Raum Baden-Württembergs heißt.

Proteinquellen

Sehr proteinhaltige Nahrungsmittel (in alphabetischer Reihenfolge) sind:

• Eier
• Fisch
• Fleisch
• Hülsenfrüchte (Soja und Lupinen ca. 40 %, Bohnen und Erbsen ca. 20 %)
• Milchprodukte (Käse und Quark)
• Nüsse
• Raps (ca. 40 % im Samen; das aus Raps gewonnene Speiseöl einhält kein Protein)

Eine weitere Proteinquelle ist die Quinoa-Pflanze, welche neben ihrem hohen Eiweiß-Gehalt (etwa 14 g auf 100 g) alle 9 essentiellen Aminosäuren enthält. Ihrer Bedeutung als Nahrungsquelle bewusst, erklärte der ehemalige UN-Generalsekretär Ban Ki-moon das Jahr 2013 zum Jahr der Quinoa, da sie besonders in der Zeit des Klimawandels als wichtige Nahrungsquelle dienen und den Hunger in den Entwicklungsländern bekämpfen soll.

Gesundheitliche Aspekte

Stand bislang vor allem die Menge von Proteinen im Vordergrund, so rückt zunehmend die Quelle von Proteinen und deren gesundheitliche Wirkung in den Blick der Forschung. Heute wird aus gesundheitlicher Sicht zum vermehrten Konsum pflanzlicher Proteinquellen geraten. So zeigt eine Studie aus dem Jahr 2016, dass der Konsum von pflanzlichen Proteinquellen zu einer geringeren Mortalität führte, während tierisches Eiweiß zu einer erhöhten Mortalität aufgrund von Herzkreislauferkrankungen führte. Eine Studie aus dem Jahr 2021 bestätigt dieses Ergebnis. In ihr waren pflanzliche Eiweißquellen sowohl mit einer geringeren Gesamtmortalität verbunden als auch mit einer geringeren Mortalität aufgrund von Demenz und Herzkreislauferkrankungen. Tierisches Eiweiß wie verarbeitetes rotes Fleisch und Eier waren hingegen mit einer höheren Gesamtmortalität verbunden. Eine Studie aus 2023 sieht zwar ein geringeres Risiko für Herzkreislauferkrankungen bei Bevorzugung von pflanzlichem Eiweiß, ordnet die Evidenz dafür allerdings als gering ein.

Wertigkeit von Proteinen

Der Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score (PDCAAS) wird von der Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen (FAO/WHO) und der US Food and Drug Administration als „die beste Methode“ zur Bestimmung der Proteinqualität angenommen. Die Kennzahl berücksichtigt sowohl die Aminosäurenzusammensetzung als auch die Verdaulichkeit dieser. Besondere Bedeutung kommt hierbei dem Gehalt an essentiellen Aminosäuren zu. Darüber hinaus gibt es das ältere und mittlerweile überholte Konzept der biologischen Wertigkeit. 2013 hat die FAO außerdem den Digestible Indispensable Amino Acid Score (DIAAS) als Bewertungsmethode zur Bestimmung der Proteinqualität ins Spiel gebracht. Hauptunterschied ist, dass beim DIAAS die echte ileale Verdaulichkeit gemessen wird. Der DIAAS wird grundsätzlich nicht gekürzt und kann auch Werte über 100 % annehmen. Nur bei der Betrachtung der gesamten Proteinzufuhr, unabhängig davon, ob es sich um eine Mischkost oder um ein einzelnes Nahrungsmittel, wie beispielsweise Säuglingsnahrung, handelt, muss der DIAAS auf 100 % gekürzt werden.

Insgesamt bleibt eine Bewertung von verschiedenen Proteinquellen schwierig, wenn es um dem Erhalt normaler Körperfunktionen geht. So schreibt die Encyclopedia of Human Nutrition:

Gewinnung von pflanzlichen Proteinen

Pflanzliche Proteine können aus Soja, Erbsen, Lupinen, Raps oder anderen proteinreichen Früchten wie z. B. Sonnenblumenkernen u. a. m. gewonnen werden. Die geernteten proteinhaltigen Früchte werden mechanisch zerkleinert und entfettet. Es entstehen Flocken oder ein proteinreiches Pulver. Anschließend wird unter Verwendung von Lösungsmitteln ein Proteinkonzentrat gewonnen, das ggf. weiter zu Proteinisolat gereinigt und aufkonzentriert wird: Die Flocken oder Mehl werden mit Wasser versetzt und angemaischt. Die proteinarmen Fasern und Feststoffe werden im nächsten Schritt mit Hilfe von Industriezentrifugen von der proteinreichen Lösung abgetrennt. Dann folgt die sogenannte Ausfällung. Hier wird der pH-Wert der proteinreichen Lösung auf den isoelektrischen Punkt eingestellt. Dadurch setzen sich die Proteinpartikel ab. Diese werden dann wiederum mittels Zentrifugen von der Lauge abgetrennt. Um alle Bestandteile der Mutterlauge aus dem ausgefällten und abgetrennten Protein zu entfernen, wird das Protein erneut mit Wasser versetzt und wieder mit Hilfe der Zentrifugalkraft abgetrennt.

Bei einer Trockenextrusion wird unter Zuführung von Wärme, Druck und Hilfsstoffen ein Zwischenprodukt mit niedrigem Wassergehalt erzeugt. Es wird in der Fachsprache als TVP (Texturized Vegetable Protein) bezeichnet und hat eine trockene Konsistenz in Form von Körnern, Streifen oder Flocken. Dies kann durch Zugabe von Wasser zu einem schwammartigen Vorprodukt für Fleischersatzprodukte weiter verarbeitet werden. Bei einer Nassextrusion wird alternativ mit einem höheren Wassergehalt operiert. Die Feuchtigkeit des Zwischenproduktes liegt daher näher am Wassergehalt des Endproduktes. Das Zwischenprodukt wird als HMMA (High Moistured Meat Analogues) bezeichnet.

Industrielle Nutzung neuer Proteinquellen

Als vollwertigen Ersatz des proteinreichen Fischmehls durch Protein aus Fliegenlarvenmehl züchtet ein Unternehmen auf dem agrarwissenschaftlichen Gelände der Universität Stellenbosch in Elsenburg (Südafrika) millionenfach Stubenfliegen (Musca domestica) heran. Aus einem Kilogramm Fliegeneier können in nur 72 Stunden ungefähr 380 bis 420 Kilogramm Protein entstehen.

Bei entsprechender Großproduktion könnte ein großer Teil der weltweiten Fischmehlproduktion eingespart und die Weltmeere vom industriellen Fischfang entlastet werden. Noch 2012 will das Unternehmen „Agriprotein“ in die Massenherstellung gehen. Täglich werden 65 t Blut aus herkömmlichen Schlachtereien benötigt, um 100 t Fliegenlarven innerhalb eines Zeitraumes von ca. 3 Tagen auf eine Länge von jeweils rund 12 mm heranzuziehen. Im Wege der Trocknung, Vermahlung zu Madenmehl und anschließenden Pelletierung können so täglich 20 t des Proteinprodukts gewonnen werden. Eine weitere Pilotanlage in Deutschland wird von der deutschen Regierung mit 50 % gefördert. Das Unternehmen hat 2012 den People and Environment Achievement Award erhalten.

Herstellung und Optimierung rekombinanter Proteine

Die Herstellung rekombinanter Proteine mit genau festgelegter Aminosäuresequenz und möglicherweise weiteren Veränderungen (z. B. eine Glykosylierung) geschieht sowohl im Labor als auch großtechnisch entweder durch Peptidsynthese oder biotechnologisch durch Überexpression in verschiedenen Organismen und folgender Proteinreinigung.

Im Zuge des Protein-Engineerings können Eigenschaften des gewünschten Proteins gezielt (über das Proteindesign) oder zufällig (über eine gerichtete Evolution) verändert werden. Prinzipiell können industriell dieselben Verfahren angewandt werden wie im Labor, jedoch ist die Verwendung von Nutzpflanzen durch Pharming am besten für die großtechnische Nutzung geeignet, bei der mit Bioreaktoren in Reinräumen gearbeitet wird. Um die geeigneten Organismen zu erhalten, werden gentechnische Methoden eingesetzt.

Die technische Produktion nativer Proteine findet weltweit hauptsächlich in der Pharmazie (Biopharmazeutika) und zur industriellen Verwendung von Enzymen als Waschmittelzusätze (Proteasen, Lipasen, Amylasen und Cellulasen) oder in der Milchverarbeitung (Lactasen) statt. Proteine für die Nahrungsmittelindustrie müssen nicht notwendigerweise in nativer Form hergestellt werden, da eine biologische Aktivität nicht immer erforderlich ist, z. B. bei Käse oder Tofu.