Rastreando los mecanismos de saciedad en el estómago
Los fragmentos de proteínas amargas estimulan la secreción de ácido gástrico
La caseína constituye la mayor parte de las proteínas del queso y del quark. Aunque la caseína en sí no tiene un sabor amargo, su digestión en el estómago también produce fragmentos de proteínas (péptidos) de sabor amargo. Esto se ha demostrado por primera vez en un estudio dirigido por el Instituto Leibniz de Biología de Sistemas Alimentarios de la Universidad Técnica de Múnich (LSB). El estudio también sugiere que los péptidos amargos son capaces de estimular la secreción de ácido de las células gástricas a través de sus receptores amargos celulares. Un mecanismo que, según el equipo de investigación, podría contribuir al conocido efecto saciante de la proteína de la leche.
Phil Richter en el laboratorio
J. Krpelan, LSB
No sólo el intestino, sino también el estómago están implicados en la regulación hormonal del hambre y la saciedad. "Sabemos, por nuestros propios estudios y por otros, que las sustancias amargas pueden estimular la secreción de ácido gástrico, aumentar la liberación de serotonina de las células gástricas, retrasar el vaciado gástrico y ejercer un efecto saciante", explica la investigadora principal, Veronika Somoza. "Curiosamente, los componentes de las proteínas, como el aminoácido de sabor amargo L-arginina, también se encuentran entre las sustancias amargas con efecto saciante", continúa.
Esto dio al equipo de Veronika Somoza la idea de probar si la digestión de la caseína en el estómago produce péptidos que, como la L-arginina, pueden actuar directamente sobre las células gástricas.
La digestión enzimática libera sustancias amargas
Para ello, el equipo utilizó cerdos como modelo animal, ya que su tracto digestivo es muy similar al de los humanos. Como demuestran los resultados del estudio, durante la digestión natural de la caseína en el estómago también se producen cantidades fisiológicamente relevantes de péptidos amargos. "Pudimos demostrarlo de forma ejemplar para cinco péptidos utilizando métodos de análisis de química alimentaria de última generación y con la ayuda de pruebas sensoriales", afirma el primer autor, Phil Richter, que se doctoró en LSB y contribuyó significativamente al estudio.
Otros estudios de biología molecular realizados por el equipo también demuestran que tres de estos péptidos son capaces de potenciar la secreción de ácido de las células gástricas humanas en un sistema de ensayo celular. Los péptidos tienen seis, ocho y diecisiete aminoácidos de longitud. Los análisis de la expresión génica de las células gástricas y los experimentos de eliminación de los péptidos sugieren también que éstos ejercen su efecto a través de dos tipos de receptores amargos específicos de las células gástricas. Estos últimos también se encuentran en la lengua y son relevantes para la percepción del sabor de las sustancias amargas.
Péptidos y receptores amargos con potencial regulador
Veronika Somoza, directora del LSB, concluye: "Nuestros resultados sugieren que los péptidos amargos liberados por la caseína ya estimulan mecanismos reguladores en el estómago que son en parte responsables del efecto saciante de la proteína de la leche. Es probable que dos receptores amargos estén también implicados en ellos". Según el director de Leibniz, ahora se necesitan estudios clínicos para seguir comprobando el potencial regulador de dichos péptidos y también el de los receptores amargos extraorales. "Si nuestra hipótesis se confirma, sería concebible en el futuro apuntar a proteínas no amargas y palatables para alimentos de los que se liberan más péptidos amargos pero saciantes en el estómago. Esto podría ayudar a regular la ingesta de alimentos y, en última instancia, a mantener un peso corporal saludable", añade Phil Richter.
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Publicación original
Richter, P., Sebald, K., Fischer, K., Behrens, M., Schnieke, A., and Somoza, V. (2022). Bitter Peptides YFYPEL, VAPFPEVF, and YQEPVLGPVRGPFPIIV, Released during Gastric Digestion of Casein, Stimulate Mechanisms of Gastric Acid Secretion via Bitter Taste Receptors TAS2R16 and TAS2R38. J Agric Food Chem. 10.1021/acs.jafc.2c05228.
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